Из курса биологии человека вспомните, какие вещества должны поступать в организм с пищей. Почему с едой кроме углеводов и липидов в организм должны поступать белки? Какие функции выполняют белки в организме человека?
Белки
Белки — это большие органические молекулы, биополимеры. Они состоят из мономеров — аминокислот, соединенных в виде цепочки (рис. 4.1). Аминокислоты — это органические молекулы, в состав которых обязательно входят две группы атомов — аминогруппа (-NH2) и карбоксильная группа (-COOH). Эти группы присоединены к одному и тому же атому Карбона. в аминокислотах, не входящих в состав белков (а такие тоже бывают в природе), эти группы могут присоединяться и к разным атомам Карбона.
Кроме этих двух групп к тому же атому Карбона присоединена еще одна группа атомов — радикал. У каждой аминокислоты свой радикал. На схемах и рисунках его обозначают буквой R (рис. 4.2).
В клетках живых организмов содержится 20 различных аминокислот.
Уровни организации белков
Белок — это линейный полимер, состоящий из большого количества аминокислот, соединенных в цепочку и уложенных в пространстве определенным образом. У каждой белковой молекулы уникальная, присущая только ей пространственная трехмерная структура. И только в таком виде она может нормально выполнять свои уникальные функции.
В поддержании такой структуры — ее стабилизации — участвуют определенные химические связи и взаимодействия. Они обеспечивают постоянство ее конфигурации, а следовательно, и функционирование. Различают четыре уровня структурной организации белковой молекулы. Первичная структура является самой простой, четвертичная — самой сложной.
Первичная структура белков
Первичная структура белка формируется при объединении аминокислот в одну цепочку. Эта цепочка имеет линейную структуру (то есть она похожа на нить). Связь, соединяющая молекулы аминокислот, называется пептидной, а сама цепочка — полипептидной. Пептидная связь возникает в результате химической реакции между аминогруппой (-NH2) одной аминокислоты и карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты (рис. 4.3). Эта связь является ковалентной и, следовательно, самой прочной в молекуле белка.
Вторичная структура белков
Вторичная структура белка обеспечивается «упаковкой» линейной молекулы в более компактную структуру. Молекула может принимать две различные пространственные формы — спиральную или складчатую. Они носят соответствующие названия: а-спиральная и ^-складчатая структуры (рис. 4.4). в одной молекуле белка разные участки могут иметь различную вторичную структуру. На одних участках может быть складчатая структура, а на других — спиральная (рис. 4.5, с. 18). Более того, иногда одну и ту же молекулу белка клетка может «сложить» разными способами. Следует отметить, что
некоторые участки могут не образовывать вторичных структур. Они так и остаются линейными.
Вторичная структура белка образуется с помощью водородных связей, возникающих между расположенными рядом аминокислотными остатками. Из курса химии вы уже знаете, что водородные связи образуются между атомами Оксигена и Гидрогена различных молекул.
Третичная и четвертичная структуры белков
Третичная структура белка формируется определенной укладкой спиральных и складчатых участков молекулы в пространстве. Она образуется с помощью связей, возникающих между аминокислотными остатками, которые расположены на большом расстоянии друг от друга.
Стабилизация молекулы белка в пространстве достигается несколькими способами: с помощью водородных, ионных, дисульфидных связей и гидрофобного взаимодействия (рис. 4.6). Но роль водородных связей в этой структуре не так велика.
Большее значение имеет образование дисульфидных связей, или дисульфидных мостиков. Они возникают между двумя радикалами аминокислоты цистеина вследствие взаимодействия атомов Сульфура в этих радикалах. Дисульфидные связи достаточно крепкие, и разорвать их нелегко.
Ионные связи возникают между противоположно заряженными радикалами полярных аминокислот. в водной среде они значительно слабее ковалентных и могут разрываться в случае изменения pH среды.
Гидрофобное взаимодействие возникает между радикалами гидрофобных аминокислот. Такие радикалы собираются вместе, если белковая молекула находится в водном растворе. Таким образом гидрофобные радикалы «прячутся» внутри молекулы, а гидрофильные располагаются снаружи, контактируя с водной средой.
Четвертичная структура возникает в случае, когда несколько белковых молекул объединяются друг с другом, образуя единый белковый комплекс, выполняющий определенные функции (рис. 4.7).
Денатурация и ренатурация белков
Пространственная структура белков может нарушаться под влиянием температуры, химической среды, физических факторов. Они приводят к последовательному разрушению четвертичной, третичной и вторичной структуры белка. Этот процесс называется денатурацией. в случае разрушения и первичной структуры говорят о деструкции белка. Иногда после денатурации белок может самостоятельно восстановить свою структуру. Такое восстановление структуры белка называют ренатурацией.
Белки — это биополимеры, состоящие из аминокислот. выделяют четыре уровня структурной организации белка. Первый уровень представляет собой цепочку аминокислот, соединенных пептидными связями в определенной последовательности. На втором уровне молекула имеет вид спиральной или складчатой структуры, стабилизированной в пространстве с помощью водородных связей. На третьем уровне эти структуры определенным образом размещаются в пространстве и стабилизируются различными способами. На четвертом уровне несколько белковых молекул объединяются в единую структуру.
Проверьте свои знания
1. Какие особенности присущи аминокислотам? 2. Сколько существует уровней организации белков? 3. Прочность водородной связи невелика. Почему в таком случае водородные связи вполне успешно обеспечивают стабильность структуры молекул белков? 4*. Почему в некоторых случаях после денатурации белка невозможна его ре-натурация? 5*. Почему в организме некоторые белки не имеют всех четырех уровней организации?
Это материал учебника Биология 9 класс Задорожный