Białka - to najróżnorodniejsze komponenty organiczne dowolnej komórki
Jak już wyjaśniliśmy, część masy wody w żywych organizmach jest największa. Czyli substancji organicznych jest mniej, lecz one są bardziej różnorodne pod względem budowy i roli biologicznej. Nazwy wielu z nich mogłeś słyszeć na lekcjach biologii w poprzednich klasach. Są to na przykład węglowodany, białka, tłuszcze. Spośród tych substancji swoją strukturalną i funkcjonalną różnorodnością wyróżniają się białka. Ich cząsteczki mogą być materiałem budulcowym, motorami, brać udział w reakcjach chemicznych i ochronie organizmu, pobierać sygnały, transportować inne cząsteczki, a także wykonywać wiele funkcji biologicznych. O białkach będzie mowa w tym paragrafie. Są one tak różnorodne, że tylko w organizmie ludzkim jest ich około 60000 gatunków. A razem w przyrodzie żywej nalicza się ich ponad miliard. Co jest powodem takiej różnorodności białek?

Aminokwasy różnią się między sobą swymi R-grupami. Do ich składu mogą wchodzić hydrofilowe i hydrofobowe, kwasowe i zasadowe, naładowane i bez ładunku grupy atomów. W taki sposób zespół aminokwasów w cząsteczce białka decyduje o jej fizyko--chemicznych właściwościach. Ze wzorami poszczególnych aminokwasów można zapoznać się w dowolnym podręczniku biochemii lub tu:
Białka - to duże cząsteczki o złożonej budowie
Odpowiedź kryje się w budowie białka. Białko jest cząsteczką polimerową, która składa się z ogniw monomerowych - reszt aminokwasowych (ryc. 3.1), połączonych między sobą w łańcuszek liniowy1. Takie łańcuszki mogą zawierać od 50 do kilkuset reszt aminokwasowych (ryc. 3.2). Te reszty aminokwasowe w cząsteczkach białkowych różnią się. W procesie powstawania zwierzęcych i roślinnych białek do składu ich cząsteczek wchodzi 20 różnych aminokwasów.

Ryc. 3.2. Insulina (A) i tityna (B)
Białka różnią się kształtem i wymiarami. Na rycinie podano hormon trzustki insulina - jedno z najmniejszych białek, i tityna - jedno z największych białek. Dokładniej z różnorodnością kształtów i wymiarów białek i ich kompleksów można zapoznać się na stronie internetowej Międzynarodowego Banku Informacji o Białkach
1 Tu liniowy należy rozumieć jako nierozgatęziony, to znaczy, że wszystkie monomery są połączone w nim kolejno jeden za drugim.
W taki sposób cząsteczki białek różnią się od siebie wymiarami (ilością reszt aminokwasowych) i kolejnością ich połączenia (ryc. 3.3).

Ryc. 3.3. Cztery łańcuszki aminokwasowe, różne pod względem długości, składu
1 kolejności połączenia
Łańcuszek 1 różni się od łańcuszków 2,3 i 4 długością. Łańcuszki 2,3 i 4 posiadają jednakową długość, lecz łańcuszek
2 różni się od 3 i 4 pod względem składu, a łańcuszki 3 i 4 - tylko kolejności połączenia.
Cząsteczki białkowe mają skomplikowaną strukturę
Otóż cząsteczka białkowa jest liniowym polimerem. Jednak takie długie cząsteczki w organizmach układają się w struktury o określonej formie. Osiągane to jest dzięki współdziałaniu różnych odcinków cząsteczki białkowej ze sobą (ryc. 3.4). Tylko przybrawszy określoną strukturę trójwymiarową, cząsteczka białkowa może pełnić swoją funkcję biologiczną. Ta struktura praktycznie zawsze wyznacza się sekwencją amino-kwasową, aie też znajduje się pod wpływem szeregu czynników środowiska zewnętrznego. Najważniejsze wśród tych czynników - to temperatura, kwasowość i zasolenie.
Trójwymiarowe struktury białek są bardzo różnorodne, jednak najbardziej rozpowszechnione są białka globularne i fibrylarne1. Białka globularne zazwyczaj są rozpuszczalnymi sferycznymi cząsteczkami. Te białka zwykle pracują w roztworach (cytoplazmie, osoczu krwi) i wykonują funkcje transportowe, regulatorowe, sygnałowe i katalityczne. Na przykład albumina jest białkiem globularnym, rozpuszczonym w osoczu krwi i transportującym hydrofobowe cząsteczki w organizmie. Białka fibrylarne posiadają strukturę włóknistą i przeważnie są nierozpuszczalne. One są materiałem strukturalnym do budowy karkasu wewnętrznego i pozakomórkowego. Z kolei keratyna - dobitny przedstawiciel białek fibryiarnych - tworzy podstawę nabłonka skóry i jego pochodnych: włosów, paznokci, pazurów, kopyt, rogów.
Struktura trójwymiarowa zbudowana z jednego łańcuszka aminokwasowego nie zawsze jest funkcjonalnie aktywna. Dla pełnienia swoich funkcji takie łańcuszki muszą połączyć się w większe kompleksy nadcząsteczkowe. Znane wszystkim białko erytrocytów hemoglobina jest właśnie takim kompleksem - składa się z czterech globularnych cząsteczek (ryc. 3.5).
Ryc. 3.4. Poziomy organizacji cząsteczki białkowej
Łańcuszek aminokwasowy przekształca się w funkcjonalne białko. 1. Drogą współdziałania blisko rozmieszczonych reszt aminokwasowych tworzy się lokalnie uporządkowana struktura. 2. Odległe odcinki łańcuszka aminokwasowego współdziałają ze sobą, tworząc cząsteczkę trójwymiarową. 3. U niektórych białek kilka łańcuszków aminokwasowych łączy się, tworząc kompleksy nadcząsteczkowe. Etapy 1-3 mogą zachodzić po kolei lub odbywać się jednocześnie.

Z tac. globulus - kulka; fibrylla - wtókienko, niteczka.

Biologiczna rola białek
Opisując budowę białek, poruszyliśmy już pytanie o ich roli biologicznej. Otóż funkcje białek są bardzo różnorodne. Można powiedzieć, że białka biorą udział w dokonaniu prawie wszystkich procesów w organizmie. W tabeli 3.1. przytoczono przegląd biologicznej roli białek z przykładami.
Tabela 3.1. Biologiczna rola białek
|
Rola biologiczna |
Przykłady |
Opis |
|
|
1 |
Strukturalna |
Keratyna Kształtuje błonę podstawową skóry i jej pochodnych Kształtuje podstawę substancji międzykomórkowej. a W kolagen są bogate chrząstki, ścięgna, kości |
|
|
2 |
Transportowa |
Hemoglobina |
Białko erytrocytów. Transportuje tlen i dwutlenek węgla |
|
Albumina |
Transportuje kwasy tłuszczowe, niektóre witaminy i środki lecznicze |
||
|
3 |
Katalityczna |
„ Składowa soku żołądkowego, bierze udział w trawieniu Pepsyna białek pokarmu Katalaza Katalizuje reakcję rozkładu nadtlenku wodoru na wodę i tlen, czym chroni komórki przed utlenieniem |
|
|
4 |
Sygnałowa |
Rodopsyna |
Światłoczułe białko siatkówki oka |
|
5 |
Ruchowa |
„ ■ ■ , Pozakomorkowe białka, które biorą udział w reakcjach Przeciwciała , . . , . ^ 1 odpornościowych organizmu |
|
|
6 |
Ochronna |
Miozyna |
Kurczliwe białko tkanki mięśniowej |
|
7 |
Regulatorowa |
Insulina Hormon trzustki regulujący stężenie glukozy we krwi |
|
|
8 |
Magazynująca |
Owalbumina |
Białko zapasowe jaj ptasich |

Aleksandr Danilewski
Urodził się w 1838 roku w Charkowie. Nauki pobierał w Drugim Gimnazjum Charkowskim, potem ukończył studia medyczne na Uniwersytecie Charkowskim. Pracował na Uniwersytecie Charkowskim i Uniwersytecie Kazańskim, w Peterburskiej Imperatorskiej Akademii Wojskowo-Medycznej, laboratoriach Niemiec, Austrii i Szwajcarii. Zaproponował budowę cząsteczki białkowej; udowodnił, że sok żołądkowy hydrolizuje białka, odkrył inhibitory fermentów trawiennych antytrypsynę i antypepsynę, które zapobiegają samotrawieniu ścianek przewodu pokarmowego. Zmarł w 1923 roku w Piotrogrodzie (obecnie Petersburg).

Emil Fischer
Urodził się w roku 1852 w niemieckim mieście Euskirchen. Ukończył Uniwersytet Strasburski. Pracował na Uniwersytetach w Monachium, Erlangen, Wurzbur-gu i Berlinie. Fischer badał chemię białek i odkrył wiązanie peptydowe ustaliwszy, że właśnie przy pomocy tego wiązania reszty aminokwasowe łączą się w cząsteczkę białkową. Oto co pisał badacz: „Ponieważ substancje białkowe w ten czy inny sposób biorą udział we wszystkich procesach chemicznych, które zachodzą w organizmie, wyjaśnienie ich struktury i przekształceń powinno być najważniejsze dla chemii biologicznej". Jednocześnie on badał chemię węglowodanów, zbadał budowę cząsteczek glukozy. Po raz pierwszy syntezował glukozę i fruktozę. W roku 1902 otrzymał Nagrodę Nobla za badania dotyczące chemii węglowodanów. Jednak w swoim wykładzie nobłow-skim Fischer powiedział: „Stopniowo zasłona, za którą przyroda przechowywała swoje tajemnice dotyczące węglowodanów, była częściowo odsłonięta. Jednak chemiczna zagadka Życia będzie nie do odgadnięcia do tej pory, dopóki chemia nie zbada inny, bardziej złożony przedmiot - białka". Emil Fischer zmarł w roku 1919 w Berlinie.
Aminokwasy - to zamienne i niezamienne komponenty organizmów
Białka są syntezowane z aminokwasów, jednak nie wszystkie aminokwasy niezbędne do budowy białek mogą syntezować się w organizmie ludzkim. Takie aminokwasy nazywają się aminokwasami niezamiennymi1. One muszą dostawać się do organizmu ludzkiego z pokarmem. Znanych jest osiem niezamiennych dla człowieka aminokwasów. One wchodzą w skład zwierzęcych i roślinnych białek w różnych proporcjach, dlatego w zbalansowanym odżywianiu powinny znaleźć się różnorodne produkty białkowe (mięso, rośliny motylkowate, jaja, nabiał, ryba).
Zastanów się
Wybierz jedną poprawną odpowiedź
1
I Jeżeli kółkami są zaznaczone reszty aminokwasowe, to co może być fragmentem białka?

2
Które z dwóch fragmentów białek różnią się tylko składem?

3
Które z białek jest złożone z kilku łańcuszków aminokwasowych?
A mioglobina В hemoglobina C pepsyna D katalaza E albumina
4
Nazwa jednego z białek wywodzi się z języka greckiego: colla (klej), genno (rodzić). To białko tworzy podstawę substancji międzykomórkowej tkanki łącznej. W niego są bogate chrząstki, ścięgna, kości. O jakim białku mowa?
A keratyna В albumina C hemoglobina D kolagen E miozyna
5
Jeśli na świeże zranienie dodamy kroplę wody utlenionej, zaobserwujemy aktywne powstanie piany, wywołane rozkładem nadtlenku wodoru. Z czynnością którego białka wiąże się to zjawisko?
A pepsyna В trypsyna C katalaza D miozyna E rodopsyna
Sformułuj odpowiedź w postaci kilku zdań
6
Dlaczego białka są nazywane najważniejszą składową komórek dowolnego organizmu żywego?
7
Podaj charakterystykę biologicznego znaczenia białek. Co umożliwia białkom wykonywanie mnóstwa różnorodnych funkcji w żywych organizmach?
8
Białka praktycznie nigdy nie magazynują się na zapas. Jednak są białka zapasowe. Przytocz przykłady białek zapasowych i wskaż, w jakich przypadkach materiałem zapasowym są białka.
9
Przytocz kilka przyczyn wielkiej różnorodności białek. Odpowiedź uzasadnij przykładami.
10
W jaki sposób rola konkretnego białka jest powiązana z jego strukturą trójwymiarową? Czy można według struktury trójwymiarowej białka wyznaczyć jego funkcje w organizmie? Jak dokładne będzie takie wyznaczenie?
Znajdź odpowiedź i postaraj się zrozumieć istotę problemu
11
Są choroby człowieka związane z zakłóceniem struktury określonych białek. Na przykład anemia sierpowata rozwija się z powodu zamiany jednego aminokwasu na inny w cząsteczce hemoglobiny. Wiele chorób jest spowodowanych nieznacznymi zakłóceniami w strukturze fermentów (fenyloketonuria, talase-mia, różne odmiany porfirii). Wytłumacz, jak takie nieznaczne zmiany w strukturze białek niosą ze sobą istotne skutki dla organizmu.
Dowiedz się samodzielnie i opowiedz innym
12
Przy niedoborze białka w dziecięcym wieku rozwija się kwashiorkor - ciężka dystrofia, której towarzyszy obrzęk. Obrzęk rozwija się również u dorosłych przy długotrwałym głodowaniu białkowym. Przypuść mechanizm tego zjawiska.
13
Dlaczego białka są najbardziej wielofunkcjonalnymi cząsteczkami spośród wszystkich wchodzących do naszego organizmu?
14
Współczesna nauka o zestawie białkowym komórki - proteomika. Dlaczego powstała ta nauka i jakie są jej zadania?
Dodatek I
Małe cząsteczki organiczne. Monomery i polimery
Wiesz już, że wszystko, co jest żywe, a zwłaszcza człowiek, składa się z czterech podstawowych grup cząsteczek organicznych: białek, tłuszczów, węglowodanów i kwasów nukleinowych. Każda z tych grup jest reprezentowana przez tysiące i dziesiątki tysięcy cząsteczek, czasem o bardzo wysokim poziomie komplikacji, lecz wszystkie one są zbudowane tylko z kilku dziesiątek typów podstawowych, prostych komponentów. Jak to jest możliwe? W rzeczywistości ewolucja poszła drogą LEGO: posiadając zestaw detali pięciu-sześciu rodzajów i wyobraźnię, można zbudować nieskończoną ilość konstrukcji, które będą wykonywać byle jaką wy-obrażalną funkcję (ryc. 1.1). Chemia organiczna pracuje tak samo! Najprostsze cząsteczki nazywają się monomerami (z gr. monos - jeden i meros - część). One tworzą bardziej złożone cząsteczki nazywane oligomerami (oligos - kilka) i polimerami {polys - dużo). Rozpatrzymy teraz tę zasadę na przykładach.

Białka lub proteiny
Nasze komórki są zdolne do syntezowania dziesiątków tysięcy rodzajów cząsteczek białkowych wykonujących różnorodne funkcje w komórce i cała ta różnorodność zbudowana jest z 20 monomerów - aminokwasów. Wszystkie aminokwasy mają jedną wspólną właściwość - możliwość tworzenia liniowych polimerów białkowych. Jednocześnie każdy aminokwas ma swoje unikalne właściwości, na przykład: rozmiar, strukturę przestrzenna, obecność dodatniego lub ujemnego ładunku, rozpuszczalność w wodzie, niektóre specyficzne właściwości chemiczne. Warto pamiętać, że świat cząsteczkowy też jest trójwymiarowy. Żeby więc lepiej zrozumieć, co to są proteiny, musimy myśleć w przestrzeni trójwymiarowej.
Wyobraź sobie stopniowe składanie japońskiego origami z papieru. Tak samo łańcuszek z określonej kolejności aminokwasów wyznacza bardzo specyficzne skręcanie się polimeru białkowego w przestrzeni 3D (ryc 1.2).

Ryc. 1.2.
Model ludzkiego cytochromu C, wydrukowany za pomocą drukarki 3D. Ten model jest odzwierciedleniem realnej struktury białka, otrzymanej przy pomocy współczesnej krystalografii. Łańcuszek aminokwaso-wy połączony z inną cząsteczką - hemem (na modelu szary). Cytochrom C bierze udział w procesie oddychania.
Źródło: Biologia podręcznika dla klasy 9 Szałamow