mozok.click » Біологія » Білки. Структурна організація білків
Інформація про новину
  • Переглядів: 9370
  • Автор: admin2
  • Дата: 9-06-2017, 14:09
9-06-2017, 14:09

Білки. Структурна організація білків

Категорія: Біологія

З курсу біології людини пригадайте, які речовини повинні надходити в її організм з їжею. Чому з їжею крім вуглеводів і ліпідів в організм повинні надходити білки? Які функції виконують білки в організмі людини?

Мал. 4.1. Будова молекули білка

 

Мал. 4.2. Схема будови молекули амінокислоти

 

Білки

Білки — це великі органічні молекули, біополімери. вони складаються з мономерів — амінокислот, які з’єднані у вигляді ланцюжка (мал. 4.1). Амінокислоти — це органічні молекули, до складу яких обов’язково входить дві групи атомів — аміногрупа (-NH2) і карбоксильна група (-СООН). Ці групи атомів приєднані до одного атома Карбону. в амінокислотах, які не входять до складу білків (а такі теж трапляються в природі), ці групи можуть приєднуватися і до різних атомів Карбону.

Крім цих двох груп до того самого атома Карбону приєднана ще одна група атомів — радикал. У кожної амінокислоти радикал свій. На схемах і малюнках його позначають літерою R (мал. 4.2).

У клітинах живих організмів міститься 20 різних амінокислот. відповідно, існує 20 різних амінокислотних радикалів. Їхні формули можна подивитися на форзаці підручника.

 

Структурні рівні організації білків

Білкові молекули дуже великі. Для того щоб вони могли нормально працювати, важливою є просторова будова молекули. І вона повинна не просто мати таку структуру, але й підтримувати її тривалий час. Для підтримання потрібної форми й розміру молекули існують спеціальні

механізми, які діють на неї на різних рівнях: від найменших ‘її ділянок до великих частин. За розмірами частин молекули, на яких діють певні механізми, виділяють чотири рівні структурної організації білкових молекул.

 



Первинна структура білків

Первинна структура білка забезпечує об’єднання амінокислот в один ланцюжок. Цей ланцюжок має лінійну структуру (тобто він має вигляд нитки). Зв’язок, який з’єднує молекули амінокислот, має назву пептидний. він виникає внаслідок хімічної реакції між аміногрупою (-NH2) однією амінокислоти й карбоксильною групою (-COOH) іншої амінокислоти (мал. 4.3). Під час утворення пептидного зв’язку виділяється одна молекула води. Цей зв’язок є найміцнішим у молекулі білка.

вторинна структура білків

Мал. 4.4. вторинна структура білка: спіральна та складчасті структури

 

Мал. 4.3. Утворення пептидного зв'язку між молекулами амінокислот

 

вторинна структура білка забезпечується складанням лінійної молекули в більш компактну структуру. Молекула може набувати двох різних просторових форм — спіральної або складчастої. вони мають відповідні назви: а-спіральна та ^-складчаста структури (мал. 4.4). в одній молекулі білка різні її ділянки можуть мати різний варіант вторинної структури. На одних ділянках вона може мати складчасту структуру, а на інших — спіральну (мал. 4.5, с. 18). Більш того, одну й ту саму молекулу білка інколи клітина може «скласти» різними способами. Слід зазначити,

що деякі ділянки можуть не утворювати вторинних структур. вони так і залишаються лінійними ділянками.

Мал. 4.5. Моделі молекул білків з ділянками, які мають різну вторинну структуру

 

вторинна структура білка утворюється за допомогою водневих зв’язків, які виникають між амінокислотними залишками, що розташовані поряд. З курсу хімії ви вже знаєте, що водневі зв’язки виникають між атомами Оксигену й Гідрогену різних молекул.

 


Третинна й четвертинна структури білків

Третинна структура білка забезпечує розташування спіральних та складчастих ділянок молекули у просторі в певному порядку. Утворюється за допомогою зв’язків, що виникають між амінокислотними залишками, які розташовані на великій відстані.

Це досягається шляхом стабілізації молекули білка у просторі кількома способами: за допомогою водневого, йонного, дисульфідного зв’язків та гідрофобної взаємодії (мал. 4.6). Як і на другому рівні організації, у цьому процесі можуть брати участь водневі зв’язки, але їхня роль у цій структурі не така значна.

Більше значення має утворення дисульфідних зв’язків, або ди-сульфідних містків. вони утворюються внаслідок взаємодії атомів Сульфуру, які входять до складу деяких радикалів амінокислот.

Мал. 4.6. Третинна структура білка. Стабілізація структури молекули різними способами

 

Мал. 4.7. Четвертинна структура білка глутамінсинтетаза. Утворення білкового комплексу з кількох білкових молекул

 

Ще два способи стабілізації — виникнення йонних зв’язків між радикалами амінокислот і гідрофобні взаємодії між радикалами. Йонні зв’язки виникають у разі, коли деякі радикали амінокислот утрачають або захоплюють атоми інших речовин. Таким чином вони стають йонами й утворюють між собою класичні йонні зв’язки.

Гідрофобна взаємодія виникає між радикалами амінокислот. Такі радикали часто скупчуються разом, коли білкова молекула міститься у водному розчині.

Четвертинна структура білків виникає в разі, коли кілька білкових молекул сполучаються між собою (мал. 4.7). Таким чином вони утворюють єдиний білковий комплекс, який виконує певні функції.

 

Денатурація та ренатурація білків

Просторова структура білків може порушуватися під впливом зміни температури, хімічного середовища, фізичних факторів. У цьому випадку спочатку руйнуються четвертинна, третинна, вторинна і, наостанок, первинна структури білка. Цей процес називається денатурацією. А у випадку руйнації і первинної структури говорять про деструкцію білка. Інколи після денатурації білок може самостійно відновити свою структуру. Таке відновлення структури білка називають ренатурацією.

 

Білки — це біополімери, які складаються з амінокислот. виділяють чотири рівні структурної організації білка. Перший рівень є ланцюжком амінокислот, які з’єднані пептидними зв’язками в певній послідовності. На другому рівні молекула має вигляд спіральної або складчастої структури, яка стабілізована у просторі за допомогою водневих зв’язків. На третьому рівні ці структури певним чином розміщуються у просторі та стабілізуються за допомогою кількох різних способів. На четвертому рівні кілька білкових молекул об’єднуються в єдину структуру.

 

Перевірте свої знання

1. Які особливості притаманні амінокислотам?

2. Скільки рівнів організації мають білки?

3. Яким чином забезпечується стабільність різних рівнів організації білків?

4. Міцність водневого зв’язку є невеликою. Чому тоді водневі зв’язки цілком успішно забезпечують стабільність структури молекул білків?

5. Чому в деяких випадках після денатурації білка неможлива його ренатурація?

6*. Чому деякі білки в організмі не мають усіх чотирьох рівнів організації?

 

Це матеріал з підручника Біологія 9 клас Задорожний нова програма

 






^