Przypomnijcie sobie: co wiecie z kursu biologii na temat budowy oraz roli biologicznej aminokwasów i białka.
Pojęcie aminokwasów.
Aminokwasy - monomery białka
Ogromne znaczenie dla życia na Ziemi mają kwasy organiczne, w molekułach których poza grupą karboksylową -COOH jest jeszcze jedna grupa - grupa aminowa -NH2. Takie substancje nazywamy aminokwasami. Wszystkie białka znajdujące się w składzie żywych organizmów składają się z resztek molekuł różnych aminokwasów.
W przyrodzie dominują aminokwasy, w molekułach których obydwie grupy - karboksylowa i aminogrupa - połączone są z jednym atomem węgla:
gdzie R - atom wodoru lub pewna grupa atomów. Takie aminokwasy nazywamy a-aminokwasy.
Najprostszy aminokwas - aminoetan, nazywamy go także kwasem aminooctowym lub glicyną:
Aminokwasy, podobnie jak innych związków organicznych, jest bardzo dużo. W żywych organizmach jest około 700 aminokwasów, ale dla syntezy białek roślinnych i zwierzęcych stosujemy tylko 21 aminokwasów, w tym tylko a-aminokwasy.
Aminokwasy - twarde bezbarwne substancje krystaliczne, dobrze rozpuszczają się w wodzie i słabo - w rozpuszczalnikach organicznych.
Rozpuszczalność aminokwasów można wytłumaczyć możliwością tworzenia związków wodorowych.
Definicja białka
Białka — to naturalne związki makromolekularne, molekuły których składaj a się z pozostałości molekuł aminokwasów, które są ze sobą połączone wiązaniami peptydowymi.
Białka są polimerami, monomerami których są aminokwasy. Zwykle białka zawierają 100 łub więcej resztek molekuł aminokwasów, które tworzą łańcuch polipeptydowy. Większość białek ludzkiego organizmu zawiera kilkaset resztek aminokwasowych. Tak więc, molekularna masa białka waha się od kilku tysięcy do kilkunastu milionów.
Ze względu na skład białka dzielą się na proteiny - białka proste, które składają się tylko z resztek molekuł aminokwasów oraz proteidy -białka złożone składające się z resztek aminokwasów oraz różnych związków niebiałkowych, na przykład jonów elementów metalowych (takie jak Fe2+ w hemoglobinie) i różnych związków organicznych.
Budowa białka
W budowie białka naszego organizmu spotykamy resztki molekuł ponad 20 aminokwasów. Właściwości białka zależą nie tylko od tego, jakie resztki aminokwasów je tworzą, ale także od tego, w jakiej kolejności są one połączone ze sobą. Taką kolejność aminokwasów nazywamy pierwotną strukturą białka, (rys. 38.1). Określenie pierwotnej struktury białka - to ważne zadanie współczesnej nauki. Informacja o pierwotnej strukturze wszystkich białek w organizmie znajduje się w molekułach kwasów deoksyrybonukleinowych (DNA).
Rys. 38.1. Pierwotna struktura białka (insulina). Poszczególnymi krążeczki oznaczono resztki molekuł aminokwasów. Wewnątrz krążeczków podano ich skróty, na przykład „Dii" oznacza „glicynę"
Rys. 38.2. Struktura wtórna białek:
łańcuch polipeptydowy zwija się w a-spiralę (a) lub (3-strukturę fałdową (b)
Łańcuch polipeptydowy jest zazwyczaj zwinięty w spiralę, która ma pewną strukturę przestrzenną - a-spiralę (rys. 38.2, a) lub składa się w (3-strukturę fałdową (rys. 38.2, b). Takie zwijanie się nazywają strukturą wtórną białek. Istnienie struktury wtórnej wynika z możliwości tworzenia wiązań wodorowych pomiędzy różnymi częściami sąsiednich resztek aminokwasowych. Strukturę spiralną białek po raz pierwszy zidentyfikował wybitny amerykański naukowiec Linus Pauling.
Natomiast spirala może mieć pewną budowę przestrzenną, która jest specyficzna dla każdego białka: spirala zwija się w kłębek (globulę). Taką budowę nazywamy strukturą trzeciorzędową białka (rys. 38.3, a). W przypadku niektórych białek typowym jest łączenie kilku globul (podjednostek) w jedną cząstkę, co z kolei określa strukturę czwartorzędową białek (rys. 38.3, b). W składzie takich struktur mogą być jony pierwiastków metalicznych lub innych substancji pochodzenia niebiałkowego. Tak więc molekuła białka hemoglobiny składa się z czterech podjednostek połączonych z jonem żelaza, co z kolei umożliwia molekule hemoglobiny transport tlenu i dwutlenku węgla w organizmach zwierzęcych.
Pomimo złożoności budowy molekuł białka, ich synteza w komórkach żywych organizmów odbywa się bardzo szybko, w ciągu kilku sekund. Żywe komórki -to dobrze zorganizowane „fabryki”, które posiadają dobrze ugruntowany system dostaw surowców (aminokwasów) oraz technologię zbierania (syntezy) białek.
W przyrodzie istnieje wiele różnych białek. Ze względu na właściwości fizyczne mogą one znacznie się różnić, co wynika z wykonywania różnych funkcji.
Mogą one być miękkie i dobrze się rozpuszczać w wodzie, jak białko albumina, które jest w jajku. A mogą być bardzo twarde i w ogóle nie mieszać się z wodą, jak białko kera-tyna, z którego składają się rogi, kopyta, paznokcie i pióra. Ale można śmiało powiedzieć, że białka nie mają temperatury topnienia: podczas nagrzewania białko ulega niszczeniu i rozkłada się.
Denaturacja białek. Pod wpływem różnych czynników białka mogą rozkładać się, tracąc swoją strukturę przestrzenną. Niszczenie struktury przestrzennej białka z zachowaniem jego pierwotnej struktury nazywamy denaturacją. Występuje ona podczas nagrzewania, zmiany kwasowości środowiska, działania promieniowania lub roztworów soli metali ciężkich oraz rozpuszczalników organicznych. Przykładami denaturacji jest zwijanie się (koagulacja) białka podczas gotowania jaj lub kondensacja białka mleka podczas kwaśnienia (rys. 38.4). Denaturacja białek mięsa występuje podczas jego obróbki cieplnej oraz solenia. Działanie antysep-tyczne spirytusu etylowego opiera się również na denaturacji: podczas wycierania skóry lub przyrządów medycznych białko bakterii denaturuje, co doprowadza do ich śmierci i odkażania powierzchni.
Hydroliza białek, inną właściwością chemiczną białek jest zdolność do hydrolizy w środowiskach kwaśnych lub alkalicznych. Podczas hydrolizy wiązanie peptydowe ulega rozkładowi i dochodzi do rozszczepiania łańcucha polipeptydowego. Pełna hydroliza poszczególnych aminokwasów występuje w trakcie długotrwałego nagrzewania białka ze stężonym kwasem solnym.
Po przedostaniu się substancji białkowych do żołądka pod wpływem kwasu solnego oraz enzymu pepsyny odbywa się ich hydroliza. Nasze ciało spożywa substancje białkowe tylko w postaci mieszaniny aminokwasów.
Ukraiński biochemik, członek zagraniczny Akademii Nauk USRR. Urodził się we wsi Zarubyńce obwodu tarnopolskiego. Wykształcenie wyższe zdobył na Wydziale Medycyny Uniwersytetu Wiedeńskiego. Profesor Uniwersytetu Czeskiego w Pradze, Ukraińskiego Uniwersytetu w Wiedniu, rektor Uniwersytetu Ukraińskiego w Pradze. Podstawowe jego badania zostały poświęcone biochemii wymiany związków zawierających azot. Jako jeden z pierwszych określił aminokwasową naturę białka, zdolność do hydrolizy kwasów nukleinowych. Zbadał sposoby powstawania kwasu moczowego w organizmie, co stało się skuteczną metodą diagnostowania zachorowań. Był inicjatorem stworzenia ukraińskiej terminologii chemicznej. W 1911 r. był kandydatem do Nagrody Nobla.
Rola biologiczna aminokwasów i białka
Aminokwasy - to cegiełki, z których zbudowane są białka, a zatem są podstawą życia na naszej planecie. Jako jeden z pierwszych na świecie hipotezę o aminokwasowym składzie białka wysnuł ukraiński uczony I. J. Horbaczewski. Niektóre aminokwasy posiadają własne funkcje, przykładowo glicyna i glutamina - neuromediatory, biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych, a z tyrozyny powstaje jodotyrok-syna - hormon tarczycy. Aminokwasy uzyskuje się poprzez hydrolizę białek łub syntezuje się z odpowiednich kwasów karboksylowych.
Używamy ich jako składników odżywczych w medycynie oraz jako suplementów do żywności i pasz.
Białka w żywych organizmach pełnią różne funkcje, o czym uczyliście się na lekcjach biologii. Przypomnijmy sobie najważniejsze z nich.
Wszystkie bez wyjątku reakcje chemiczne w organizmie zachodzą pod warunkiem obecności specjalnych katalizatorów - enzymów, które są molekułami białka. Przyspieszają one reakcję milion razy, przy czym każdą reakcję katalizuje poszczególny enzym.
Niektóre białka pełnią funkcję transportową - przenoszą molekuły lub jony do miejsc syntezy lub gromadzenia się substancji. Na przykład, białko hemoglobiny w składzie erytrocytów przenosi tlen do tkanek i dwutlenek węgla od nich, a białko mioglobiny magazynuje tlen w mięśniach.
Białka są materiałem budowlanym komórek, z których zbudowane są tkanki organizmu.
Białka receptory odbierają i przekazują sygnały z sąsiednich komórek lub z otoczenia. Na przykład, działanie światła na siatkówkę oka odbiera białko rodopsyna.
Białka są niezbędne dla każdego organizmu i dlatego są najważniejszą częścią żywności. W trakcie trawienia są hydrolizowane do aminokwasów, które są z kolei surowcem do syntezy innych białek niezbędnych dla organizmu.
Jeśli podczas gotowania mleko wrze i przypala się na blacie kuchenki gazowej, to rozprzestrzenia się zapach charakterystyczny dla palonego białka, co wskazuje na jego obecność w mleku.
Aspartam - substancja zalecana dla osób chorych na cukrzycę i osób z nadwagą, jest 100-200 razy słodszy niż cukier. Nie ma gorzkiego metalicznego smaku charakterystycznego dla sacharyny. Aspartam jest białkiem, który jest dobrze wchłaniany przez ludzkie ciało i jest źródłem aminokwasów. Nie doprowadza on do próchnicy zębów, a jego wchłanianie nie zależy od produkcji insuliny przez organizm.
Pierwszym białkiem, skład którego został odczytany była insulina. Zawiera ona tylko 51 resztek aminokwasowych, ale na ustalenie ich kolejności angielski biochemik Frederick Sanger potrzebował 10 lat, za co w 1958 roku otrzymał swoją pierwszą Nagrodę Nobla. Frederick Sanger - jeden z czterech uczonych w historii -dwukrotny laureat Nagrody Nobla i jedyny, który otrzymał ją dwukrotnie w dziedzinie chemii.
Myśl główna
Białka - naturalne polimery, monomerami których są aminokwasy. Z aminokwasów proteinogennych zbudowanych jest wiele różnych molekuł białek,
które w żywych organizmach pełnią różne funkcje.
Pytania kontrolne
468. Jakie substancje są aminokwasami?
469. Jakie aminokwasy częściej można spotkać w przyrodzie?
470. Scharakteryzujcie właściwości fizyczne aminokwasów i białek.
471. Opiszcie biologiczną rolę aminokwasów i białka.
472. Opiszcie poziomy organizacji strukturalnej białka.
473. Dzięki którym wiązaniom realizowana jest struktura pierwotna i wtórna białka?
Zadania utrwalające wiedzę
474. Żelatyna jest jedną z najbardziej powszechnie używanych substancji żelujących. Jeśli do roztworu żelatyny dodać świeży ananas, to żel nie powstanie. Ale żel bardzo szybko powstaje, jeśli dodać do roztworu żelatyny konserwowany lub poddany wstępnej obróbce cieplnej ananas. Wytłumaczcie ten fakt.
475. Ile resztek aminokwasowych zawiera białko przedstawione na rysunku 38.1?
476. Uwzględniając strukturę białka, jak uważacie, czy zależy budowa i „zachowanie" molekuł białka od pH roztworu? Dlaczego?
477. W białku jaja kurzego udział białka wynosi 11 %, tłuszczy - 0,2 %, węglowodanów - 0,7 %, a wszystko inne - woda oraz sole nieorganiczne. W żółtku jaja kurzego udział białek wynosi 16 %, tłuszczy - 27 %, węglowodanów - 3,6 %, inne - woda, cholesterol oraz witaminy. Średnia masa jajka kurczaka wynosi 60 g, w którym masa skorupy, białka i żółtka korelują jak 12 : 56 : 32. Obliczcie masę białek, tłuszczy i węglowodanów spożytych przez człowieka z jednym jajkiem kurzym.
478. Ze wszystkich związków organicznych, których uczyliście się w 9 klasie, wypiszcie te, których molekuły są zdolne do tworzenia wiązań wodorowych. Wyciągnijcie wnioski na temat wpływu wiązań wodorowych na właściwości substancji.
479*. Obliczcie masę glicyny, którą można uzyskać z kwasu octowego masą 15 g.
480*.Wymieńcie czynniki powodujące denaturację białek. Wytłumaczcie mechanizm ich działania. Dlaczego denaturacja różnych białek występuje w różnych warunkach?
Źródło: Chemia podręcznik dla klasy 9 Hryhorowycz