mozok.click » Хімія » Білки та амінокислоти
Інформація про новину
  • Переглядів: 7432
  • Автор: admin
  • Дата: 16-09-2017, 09:07
16-09-2017, 09:07

Білки та амінокислоти

Категорія: Хімія

Пригадайте: що вам відомо з курсу біології про будову та біологічну роль

амінокислот і білків.

Поняття про амінокислоти.

Амінокислоти — мономери білків

Величезне значення для життя на Землі мають органічні кислоти, у молекулах яких окрім карбоксильної групи -COOH є ще одна група — аміногрупа -NH2. Такі сполуки називають амінокислотами. Усі білки, що містяться у складі живих організмів, складаються із залишків молекул різних амінокислот.

У природі переважають амінокислоти, у молекулах яких обидві групи — карбоксильна й аміногрупа — сполучені з одним атомом Карбону:

де R — атом Гідрогену або певна група атомів. Такі амінокислоти називають а-амінокислотами.

Найпростіша амінокислота — аміноетанова, її також називають амінооцтовою кислотою, або гліцином:

Амінокислот, як і інших органічних сполук, існує дуже багато. У живих організмах трапляється близько 700 амінокислот, але для синтезу білків рослин і тварин використовується лише 21 амінокислота, причому тільки а-амінокислоти.

Амінокислоти — тверді безбарвні кристалічні речовини, добре розчинні у воді й погано — в органічних розчинниках. Розчинність амінокислот пояснюється можливістю утворення водневих зв’язків

карбоксильною групою (так само, як і в карбонових кислот) і аміногрупою. Деякі амінокислоти солодкі на смак.



Поняття про білки

Білки — природні високомолекулярні сполуки, молекули яких складаються із залишків молекул амінокислот, які сполучені один з одним пептидними зв’язками.

Білки є полімерами, мономерами яких є амінокислоти. Зазвичай білки містять 100 і більше залишків молекул амінокислот, що утворюють поліпептидний ланцюг. Більшість білків людського організму містять кілька сотень амінокислотних залишків. Отже, молекулярна маса білків коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів.

За складом білки поділяють на протеїни — прості білки, що складаються тільки із залишків молекул амінокислот, і протеїди — складні білки, що складаються із залишків молекул амінокислот і різних небілкових складових, наприклад йонів металічних елементів (як Fe2+ у гемоглобіні) та різних органічних сполук.

Будова білків

У складі білків нашого організму трапляються залишки молекул більше 20 амінокислот. Властивості білків залежать не тільки від того, які амінокислотні залишки їх утворюють, але й від того, в якій послідовності вони сполучені один з одним. Таку послідовність амінокислот називають первинною структурою білка (мал. 38.1). Визначення первинної структури білків — важливе завдання сучасної науки. Інформація про первинну структуру всіх білків організму міститься в молекулах дезоксирибонуклеїнових кислот (ДНК).

Мал. 38.1. Первинна структура білка (інсулін). Окремими кружечками позначено залишки молекул амінокислот. Усередині кружечків наведено їх умовні позначення, наприклад, «Глі» означає «гліцин»

Мал. 38.2. Вторинна структура білків: поліпептидний ланцюг згортається в а-спіраль (а) або в-складчасту структуру (б)


Поліпептидний ланцюг зазвичай згорнутий у спіраль, що має певну просторову структуру, — а-спіраль (мал. 38.2, а), або складається у ^-складчасту структуру (мал. 38.2, б). Таке згортання називають вторинною структурою білків. Існування вторинної структури зумовлене можливістю утворення водневих зв’язків між різними частинами сусідніх амінокислотних залишків. Спіральну будову білків уперше визначив видатний американський учений Лайнус Полінг.

Спіраль, у свою чергу, може мати певну просторову будову, яка є специфічною для кожного білка: спіраль згортається в клубок (глобулу). Таку будову називають третинною структурою білка (мал. 38.3, а). Для деяких білків характерно об’єднання декількох глобул (субодиниць) в одну частинку, що зумовлює четвертинну структуру білків (мал. 38.3, б). У складі таких структур можуть міститися йони металічних елементів або інші речовини небілкової природи. Так, молекула білка гемоглобіну складається з чотирьох субодиниць, сполучених з йоном Феруму, що дозволяє молекулі гемоглобіну переносити кисень і вуглекислий газ у тваринних організмах.

 

Незважаючи на складність будови молекул білків, їхній синтез у клітинах живого організму відбувається дуже швидко, лише за кілька секунд. Живі клітини — це добре організовані «фабрики», в яких чітко налагоджена система постачання сировини (амінокислот) і технологія збирання (синтезу) білків.

У природі існує безліч різних білків. За фізичними властивостями вони можуть істотно відрізнятися, що зумовлене виконанням різних функцій. Вони можуть бути м’якими й добре розчинятися у воді, як білок альбумін, що міститься в яйці. А можуть бути дуже твердими й зовсім не змішуватися з водою, як білок кератин, з якого складаються роги, копита, нігті та пір’я. Але можна впевнено сказати, що білки не мають температури плавлення: під час нагрівання білки руйнуються та розкладаються.


Денатурація білків. Під дією різних чинників білки можуть розкладатися, втрачаючи свою просторову будову. Руйнування просторової структури білка зі збереженням його первинної структури називають денатурацією. Вона відбувається під час нагрівання, зміни кислотності середовища, дії випромінювання або розчинів солей важких металічних елементів та органічних розчинників. Прикладами денатурації є згортання яєчних білків під час варіння яєць або ущільнення білків молока під час скисання (мал. 38.4). Денатурація білків м’яса відбувається під час його термічної обробки та засолювання. Антисептична дія етилового спирту також ґрунтується на денатурації: під час обробки шкіри або медичних інструментів білки бактерій денатурують, що призводить до їх загибелі та знезараження поверхні.

Гідроліз білків. Інша хімічна властивість білків — здатність до гідролізу в кислому або лужному середовищах. Під час гідролізу розриваються пептидні зв'язки й відбувається розщеплення поліпептидного ланцюга. Повний гідроліз до окремих амінокислот відбувається під час тривалого нагрівання білків з концентрованою хлоридною кислотою.

Після потрапляння білкових речовин у шлунок під дією хлоридної кислоти й ферменту пепсину відбувається їх гідроліз. Наш організм засвоює білкові речовини тільки у вигляді суміші амінокислот.

Український біохімік, іноземний член АН УРСР. Народився в селі Зарубинці Тернопільської області. Вищу освіту здобув на медичному факультеті Віденського університету. Професор Чеського університету в Празі, Українського університету у Відні, ректор Українського університету в Празі. Основні дослідження присвячені біохімії обміну нітрогеновмісних сполук. Одним з перших визначив амінокислотну природу білків, можливість гідролізу нуклеїнових кислот. Дослідив способи утворення сечової кислоти в організмі, що стало дієвим методом діагностування захворювань. Був ініціатором створення української хімічної термінології. 1911 р. висувався на здобуття Нобелівської премії.

Біологічна роль амінокислот і білків

Амінокислоти — це цеглинки, з яких побудовані білки, а отже, є основою життя на нашій планеті. Одним із перших у світі припущення про амінокислотний склад білків висловив український учений І. Я. Горбачевський. Для деяких амінокислот характерні власні функції, наприклад гліцин та глутамін — нейромедіатори, вони беруть участь у передачі нервових імпульсів, а з тирозину утворюється йодтироксин — гомон щитоподібної залози. Амінокислоти добувають гідролізом білків або синтезують із відповідних карбонових кислот. Їх використовують як поживні речовини в медицині та як харчові добавки до продуктів і сільськогосподарських кормів.

Білки в живих організмах виконують найрізноманітніші функції, що ви вивчали на уроках біології. Згадаємо найважливіші з них.

Усі без винятку хімічні реакції в організмі відбуваються за наявності спеціальних каталізаторів — ферментів, що являють собою білкові молекули. Вони прискорюють реакції в мільйони разів, причому кожну реакцію каталізує окремий фермент.

Деякі білки виконують транспортну функцію — переносять молекули або йони в місця синтезу або накопичення речовин. Наприклад, білок гемоглобін у складі еритроцитів переносить кисень до тканин і вуглекислий газ від них, а білок міоглобін запасає кисень у м’язах.

Білки — це будівельний матеріал клітин, із них побудовані тканини організму.

Білки-рецептори сприймають і передають сигнали, що надходять від сусідніх клітин або з навколишнього середовища. Наприклад, дію світла на сітківку ока сприймає білок родопсин.

Білки життєво необхідні будь-якому організму й тому є найважливішою складовою частиною харчових продуктів. У процесі травлення вони гідролізуються до амінокислот, що є сировиною для синтезу інших білків, необхідних організму.

Якщо під час кипіння молоко збігає і пригоряє на плиті, то поширюється запах, характерний для паленого білка, що свідчить про його наявність у молоці. Аспартам — речовина, яку рекомендують уживати хворим на діабет і людям з надмірною вагою, у 100-200 разів солодший за цукор. Він не має гіркого металевого присмаку, характерного для сахарину. Аспартам являє собою білок, що добре засвоюється організмом людини і є джерелом амінокислот. Він не призводить до карієсу зубів, а його засвоєння не залежить від вироблення організмом інсуліну.

Перший білок, склад якого було розшифровано,— це інсулін. Він містить лише 51 амінокислотний залишок, але на визначення їх послідовності англійському біохімікові Фредерику Сенгеру знадобилося 10 років, за що 1958 року він отримав свою першу Нобелівську премію. Фредерик Сен-гер — один із чотирьох учених в історії — двічі лауреатів Нобелівської премії, причому він єдиний, хто двічі отримав їх у галузі хімії.

Ключова ідея

Білки — природні полімери, мономерами яких є амінокислоти. Із протеї-

ногенних амінокислот побудовані безліч різних молекул білків, які в живих

організмах виконують різноманітні функції.

Контрольні запитання

468. Які сполуки є амінокислотами?

469. Які амінокислоти частіше трапляються в природі?

470. Схарактеризуйте фізичні властивості амінокислот і білків.

471. Опишіть біологічну роль амінокислот і білків.

472. Опишіть рівні структурної організації білків.

473. Завдяки яким зв'язкам реалізуються первинна й вторинна структури білків?

Завдання для засвоєння матеріалу

474. Желатин — одна із широковживаних речовин-гелеутворювачів. Якщо до розчину желатину додати свіжий ананас, то гель не утворюється. Але гель досить швидко утворюється в разі додавання до розчину желатину консервованого або підданого попередній тепловій обробці ананаса. Поясніть цей факт.

475. Скільки амінокислотних залишків містить білок, зображений на малюнку 38.1?

476. Зважаючи на будову білків, як ви вважаєте, чи залежить будова й «поведінка» молекул білків від рН розчину? Чому?

477. У білку курячого яйця масова частка білків становить 11 %, жирів — 0,2 %, вуглеводів — 0,7 %, а все інше — вода та неорганічні солі. У жовтку курячого яйця масова частка білків становить 16 %, жирів — 27 %, вуглеводів — 3,6 %, інше — вода, холестерол та вітаміни. Середня маса курячого яйця дорівнює 60 г, де маси шкаралупи, білка та жовтка співвідносяться як 12 : 56 : 32. Обчисліть масу білків, жирів та вуглеводів, що вживає людина з одним курячим яйцем.

478. Із числа органічних сполук, що ви вивчили в 9 класі, випишіть ті, молекули яких здатні утворювати водневі зв'язки. Зробіть висновок щодо впливу водневих зв'язків на властивості речовин.

479*. Обчисліть масу гліцину, що можна добути з оцтової кислоти масою 15 г.

480*. Перелічіть чинники, що спричиняють денатурацію білків. Поясніть механізм їхньої дії. Чому денатурація різних білків відбувається за різних умов?






^