Терміни й поняття: білки, амінокислоти, незамінні амінокислоти, пептиди, поліпептиди, денатурація.
Білки. Білки — це одна з груп біологічних полімерів, мономерами яких є амінокислоти. Зазвичай їх молекулярна маса становить тисячі а. о. м., однак, як виняток, трапляються білки, що досягають мільйонних значень. Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул ще у XVIII ст., коли було виявлено їх унікальнувластивість перетворюватися на желеподібну речовину під час нагрівання чи впливукислот. У той час одним з основних об'єктів цих досліджень був яєчний білок, звідки й походить назва.
Амінокислоти. На відміну від біологічних молекул — жирів та вуглеводів, — молекули амінокислот неодмінно містять Нітроген.
Амінокислоти — це група карбонових кислот, до складу яких входять одна або кілька аміногруп (-NH,), що додають їм ще й лужних властивостей (іл. 5.2,5.3). Таким чином, це амфотерні (грец. амфотерос — обидва) сполуки, що реагують як з лугами, так і з кислотами.
Розчинення амінокислот у воді зумовлене їх дисоціацією (іл. 5.1), унаслідок чого в розчині карбоксильна група віддає атом Гідрогену, отримуючи негативний заряд, а аміногрупаприєднує атом Гідрогену та отримуєпозитивний заряд.
Ключовими вважають 20 амінокислот, що різняться будовою бокових ланцюгів, які в хімії ще називають радикалами.
У складі найпростішої амінокислоти — гліцину — боковий ланцюг замінює атом Гідрогену (іл. 5.2). У складніше організованій кислоті — аланіні — боковимланцюгом є вже метильна група(-СН3) (іл. 5.3).
Подальше урізноманітнення амінокислот зумовлене ускладненням бокового ланцюга. Вінможе складатись із вуглеводневого ланцюга, спиртового залишку, сполук Сульфуру, додатковоїкарбоксильної або аміногрупита навіть доволі складних органічних сполук, карбоновий ланцюг яких має формукільця. Залежно від структури бокових ланцюгів амінокислоти мають різні хімічні та фізичні властивості.
Амінокислоти можуть бути неполярними, полярними, мати кислотні чи лужні властивості.
Незамінні амінокислоти. Рослини здатні синтезувати всі 20 потрібних для життя амінокислот, використовуючи для цього лише залишки карбонової та нітратної кислот і сонячну енергію. Тварини також можуть утворювати амінокислотиіз простих молекул, проте не здатні синтезувати так звані незамінні амінокислоти.Ці амінокислоти не відіграють якоїсь особливої ролі, відмінної від інших амінокислот, і не мають надто складної будови. Кожному виду тварин властивий певнийнабір незамінних амінокислот. В організмі людини не синтезуються вісім аміно-
кислот: валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін. Незамінні амінокислоти повинні надходити до організму тварин і людини з їжею.
Пептидний зв’язок і пептиди. Амінокислоти здатні реагувати між собою — карбоксильна група однієї амінокислоти вступає в реакцію з аміногрупою іншої. Під час реакції утворюється молекула води, а валентності, що вивільнились,беруть участь у зв’язках між амінокислотами. Ковалентний зв’язок аміногрупиз карбоксильною (-NH-CO-) отримав назву пептидного зв 'язку. Він властивийлише амінокислотам (іл. 5.4). Речовини, що складаються із залишків двох-вось-ми амінокислот, називаються пептидами, а ті, що складаються із залишків деся-ти-шістдесяти амінокислот — поліпептидами.
Поліпептиди, що мають величезні розміри та відносну молекулярну масу понад 6 000 а. о. м., називають білками. Поліпептидний ланцюг білків, на відміну від полісахаридів, не має розгалуженої структури.
Функції амінокислот. Амінокислоти виконують насамперед структурну функцію, оскільки є ланками, з яких будуються білки. Крім того, їм притаманніінші важливі функції.
Окремі пептиди та амінокислоти є основою не лише для білків, а й для інших речовин. Наприклад, невід’ємним компонентом меланіну — пігменту шкіри та волосся людини — є амінокислота тирозин. Також на основі цієї амінокислоти утворюється гормон щитоподібної залози тироксин.
Амінокислоти, що надходять до організму тварини з їжею, можуть бути й джерелом енергії. Амінокислоти окислюються до СО, і Н„0 та найпростіших нітроге-новмісних сполук, при цьому вивільняється 17,6 кДж енергії з 1 г амінокислоти.
Завдяки своїм амфотерним властивостям амінокислоти забезпечують стале pH вмісту клітини.
Рівні організації білків. У структурі білка виокремлюють чотири рівні організації.
Первинна структура білка — це сполучені пептидними зв’язками залишки амінокислот, що мають вигляд лінійного ланцюга, тобто вона утворюється міцними ковалентними зв’язками (іл. 5.5 а). До складу більшості тваринних і рослиннихбілків входять лише 20 амінокислот, які навіть у невеликому поліпептидному ланцюзі, що складається лише зі 150 амінокислот, можуть утворити понад 1 млрд комбінацій. Унаслідок такої різноманітності комбінацій кожен вид білка має свою унікальну амінокислотну послідовність. Оскільки до складу білка входять як кислі,так і лужні амінокислоти, будь-який білок має амфотерні властивості.
Що більш спорідненими є види тварин і рослин, то подібніший у них порядок амінокислотних послідовностей тих самих білків.
Зокрема, з’ясували, що в людини й шимпанзе близько 98 % білків мають ідентичні амінокислотні послідовності, а тому вчені кажуть, що людину та шимпанзе «виліплено з одного молекулярного тіста». Для порівняння: у зовні дуже схожих видів мишей або му шок-дрозофіл лише 75 % білків організму ідентичні.
Вторинна структура — це закручений у спіраль поліпептидний ланцюг. Вважають, що така просторова форма молекули білка енергетично найвигідніша. Спіраль утворюється водневими зв’язками, які виникають між залишками СО-групи однієї амінокислоти і NH — іншої, причому вони виникають чітко між амінокислотами, що розділені в поліпептидному ланцюзі чотирма амінокислотними залишками. Водневі зв’язки значно слабші від ковалентних, але завдяки тому, що спіраль«прошита» численними водневими зв’язками, її структура дуже міцна (іл. 5.5 б).
Третинна структура білка — це закручений у спіраль поліпептидний ланцюг, форму якого визначають взаємодії між залишками неполярних амінокислот (іл. 5.6). Саме внаслідок такого виду зв’язків крапельки жиру, розлитого на поверхні води, злипаються. Гідрофобні зв’язки слабші навіть за водневі, але їх кількістьцілком достатня для підтримування форми молекули.
Слабкість гідрофобних зв’язків у даному випадку є навіть перевагою: вона робить третинну структуру білка доволі лабільною (від лат. лабіліс — нестійкий),що дає їм можливість функціонувати у різних умовах.
У деяких білків третинна структура молекули може стабілізуватись ще й ковалентними зв’язками між атомами Сульфуру в молекулах амінокислоти серину, що розташовані на різнихчастинах молекули.
В організмі всі різновиди білків мають різну третинну структуру.
Це означає, що кожному білку властива унікальна, причому доволі лабільна форма молекули.
Третинна структура білків залежить від внутрішньоклітинного середовища, зокрема від рН і температури. Значні коливання температури чи зміни хімічногоскладу клітини можуть порушити третинну структуру білка та впливають на йогофункціонування. Надмірне нагрівання або вплив сильнодіючих хімічних речовинпризводить до денатурації (від лат. де — скасування, відсутність, усунення чого-небудь, натура — природні властивості) — зазвичай незворотного руйнування третинної структури білка (іл. 5.7).
Четвертинна структура білка. Окремі види білків утворюють надмолекулярні структури, у яких зазвичай сполучено дві або чотири однакові чи дуже близькі за будовою молекули. Наприклад, гемоглобін — пігмент крові людини — складається з чотирьох сполучених одна з одноюмолекул, дві з яких називають а-гемоглобі-нами, а дві — Р-гемоглобінами (іл. 5.8).Четвертинну структуру мають білки, функції яких особливо важливі для організму.
Амінокислоти — це клас органічних сполук, що мають амфотерні властивості. Вони здатні реагуватиміж собою, утворюючи поліпептид-ні ланцюги, які є основою білків.Молекули білка — це біополімери, які, навідміну від вуглеводів, являють собою лінійний нерозгалужений ланцюг, ланки якого відрізняються хімічними та фізични ми властивостями. Ще одна відмінність білків від полісахаридів полягає в тому, що білки мають кілька структурних рівнів організації.
1. Чому амінокислоти отримали таку назву? 2. Молекули деяких амінокислот не мають полярної будови, проте добре розчиняються у воді. Чим це пояснити?3. Що таке пептидний зв’язок? 4. Які макромолекули називають білками? 5. Чимвідрізняється будова полімерів, які складаються з моносахаридів, від полімерів,побудованих з амінокислот? 6. У чому полягає процес денатурації білків?
• Чому природа для утворення білків обмежилася лише 20 амінокислотами, хоча їх число з точки зору хімії є нескінченим?
Це матеріал з підручника Біологія 9 клас Межжерін